La rhodopsine fait partie de la grande famille des récepteurs cellulaires à 7 hélices alpha qui sont responsables de la transduction cellulaire suite à leur activation par un ligand donné. La structure postulée de ces protéines est basée sur le modèle de la bactériorhodopsine qui a été cristallisée en deux dimensions et dont la structure est connue avec une résolution de 3Å. Il existe un très grand intérêt pour déterminer la structure d'un des membres de cette famille de récepteurs cellulaires. En effet, cette information permettrait de préparer des drogues plus efficaces pour un grand nombre de pathologies impliquant ce type de récepteurs. La rhodopsine représente un modèle très populaire pour atteindre cet objectif puisqu'on en retrouve des quantités phénoménales dans les photorécepteurs visuels en comparaison avec tout autre type de récepteur. Par ailleurs, la résolution de la structure de la rhodopsine permettrait aussi de mieux comprendre le processus de transduction visuelle. Nous proposons donc de préparer des couches monomoléculaires de rhodopsine afin de faciliter sa cristallisation en deux dimensions. Nous voulons ensuite procéder à des études de diffraction des rayons X à l'aide d'un synchrotron en collaboration avec le Dr. D. Vaknin du Iowa State University. Nous avons déterminé les conditions optimales d'étalement de la rhodopsine pour conserver sa structure intacte (Lavoie et al. Materials Science and Engineering C, 1999 (sous presse). Des mesures de réflectivité des rayons X et infrarouge ont déjà eu lieu et les premières mesures de diffraction des rayons X à angle rasant ont eu lieu en juin 1997 avec une molécule modèle, la gramicidine. Des pics de diffraction ont été obtenus (Lavoie et al. 1998, manuscrit en préparation). Ce projet de recherche est sous la responsabilité d'un étudiant au doctorat, M. Hugo Lavoie.